Рівні структурної організації білкової молекули або структура білка
Структура білкової молекули вивчається більше 200 років. Вона відома для багатьох білків. Деякі з них синтезовані (наприклад, інсулін, РНКаза). Основною структурною і функціональною одиницею білкової молекули є амінокислоти. Крім карбоксильних і аміногруп білки містять і інші функціональні групи, які і визначають їх властивості. До таких груп відносять розміщені в бічних розгалуженнях білкової молекули: карбоксильну групу аспарагінової кислоти або глутамінової кислоти, аміногрупи лізину або оксилізину, гуанідинового групу аргініну, імідазольна групу гистидина, гідроксильну групу серина і треоніну, фенольних групу тирозину, сульфгідрильні групи цистеїну, дисульфидную групу цистину, тіоефірную групу метіоніну, бензельні ядро фенілаланіну, аліфатичні ланцюги інших амінокислот.
Розрізняють чотири рівні структурної організації молекули білка.
Первинна структура білка. Амінокислоти в молекулі білка з`єднуються між собою пептидними зв`язками, утворюючи при цьому первинну структуру. Вона залежить від якісного складу амінокислот, їх кількості і послідовності з`єднання між собою. Первинна структура білка найчастіше визначається по Сенгеру. Досліджуваний білок обробляють розчином дітрофторбензола (ДНФ), внаслідок чого утворюється дінітрофеніл-білок (ДНФ-білок). Надалі ДНФ-білок гідролізується, утворюється залишок молекули білка і ДНФ-амінокислота. ДНФ-амінокислоту виділяють з даної суміші і піддають гідролізу. Продуктами гідролізу є амінокислота і динітробензол. Залишок молекули білка вступає в реакцію з новими порціями ДНФ до тих пір, поки вся молекула не розпадеться на амінокислоти. На підставі кількісного вивчення амінокислот складають схему первинної структури індивідуального білка. Відома первинна структура білків інсулін, міоглобін, гемоглобін, глюкагон і багатьох інших).
За методом Едмана білок обробляють фенілізотіоціанатом. Іноді використовують протеолітичні ферменти - трипсин, пепсин, хімотрипсин, пептідази і т.д.
Вторинна структура білка. Американські вчені, використовуючи рентгеноструктурний аналіз, встановили, що білкові поліпептидні ланцюги частіше існують у вигляді альфа-спіралей, а іноді бета-структур.
Альфа-спіралі порівнюють з гвинтовими сходами, де функцію ступенів виконують амінокислотні залишки. У молекулах фібрилярних білків (фиброин шовку) поліпептидні ланцюга практично повністю розтягнуті (бета-структура) і розміщуються у вигляді куль, стабілізованих водневими зв`язками.
Альфа-спіраль може спонтанно формуватися в синтетичних поліпептидах (дедерон, нейлон), які мають молекулярну масу від 10 до 20 тис. Так. На певних ділянках молекули білків (інсуліну, гемоглобіну, РНК-ази) порушується альфа-спіральна конфігурація пептидного ланцюга, і утворюються спіральні структури іншого типу.
Третинна структура білка. Спиралеподібні ділянки поліпептидного ланцюга білкової молекули перебувають у різних взаємовідносинах, які і зумовлюють третинну (тривимірну) структуру, утворюють обсяг і форму білкової молекули. Вважають, що третинна структура виникає автоматично внаслідок взаємодії амінокислотних радикалів з молекулами розчинника. При цьому гідрофобні радикали «втягуються» всередину білкової молекули, формуючи їх сухі зони, а гідрофільні групи орієнтуються в бік розчинника, що зумовлює утворення енергетично вигідних Конфірмація молекули. Цей процес супроводжується утворенням внутрішньо молекулярних зв`язків. Третинна структура білкової молекули розшифрована для РНК-ази, гемоглобіну, лізоциму курячого яйця.
Четвертичная структура білка. Даний вид структури білкової молекули виникає в результаті асоціації декількох субодиниць в єдину комплексну молекулу. Кожна субодиниця має первинну, вторинну і третинну структури.
