Глобулярний і фібрилярний білок: основні характеристики

Існує чотири найбільш важливих класу органічних сполук, які входять до складу організму: нуклеїнові кислоти, жири, вуглеводи і білки. Про останніх і піде мова в цій статті.

Що таке білок?

Це полімерні хімічні сполуки, побудовані з амінокислот. Білки мають складну структуру.

Як синтезується білок?

Це відбувається в клітинах організму. Існують спеціальні органели, які відповідають за цей процес. Це рибосоми. Вони складаються з двох частин: малої та великої, які об`єднуються під час роботи органели. Процес синтезування поліпептидного ланцюжка з амінокислот називається трансляцією.

Які бувають амінокислоти?

Незважаючи на те що різновидів білків в організмі безліч, амінокислот, з яких вони можуть бути сформовані, існує всього двадцять. Така різноманітність білків досягається за рахунок різних комбінацій і послідовності цих амінокислот, а також різного розміщення побудованої ланцюжка в просторі.

Амінокислоти містять в своєму хімічному складі дві протилежні за своїми властивостями функціональні групи: карбоксильну та аміногрупу, а також радикал: ароматичний, алифатический або гетероциклический. Крім того, до складу радикалів можуть входити додаткові функціональні групи. Це можуть бути карбоксильні групи, аміногрупи, амідні, гідроксильні, гуанідовие групи. Також радикал може містити в своєму складі сірку.

Ось список кислот, з яких можуть бути побудовані білки:

• аланин;
• гліцин;
• лейцин;
• валін;
• ізолейцин;
• треонин;
• серин;
• глутамінова кислота;
• аспарагінова кислота;
• глутамин;
• аспарагин;
• аргінін;
• лізин;
• метіонін;
• цистеїн;
• тирозин;
• фенілаланін;
• гистидин;
• триптофан;
• пролин.

З них десять є незамінними - такими, які не можуть бути синтезовані в організмі людини. Це валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, гістидин, аргінін. Вони обов`язково повинні надходити в організм людини з їжею. Багато таких амінокислот міститься в рибі, яловичині, м`ясі, горіхах, бобових.

Первинна структура білка - що це таке?

Це послідовність амінокислот в ланцюжку. знаючи первинну структуру білка, можна скласти точну його хімічну формулу.

вторинна структура

Це спосіб скручування поліпептидного ланцюжка. Існує два варіанти конфігурації білка: альфа-спіраль і бета-структура. Вторинна структура білка забезпечується водневими зв`язками між СО та NH- групами.

Третинна структура білка

Це просторова орієнтація спіралі або спосіб її укладання в певному обсязі. Її забезпечують дисульфідні і пептидні хімічні зв`язки.

Залежно від типу третинної структури існують фібрилярні і глобулярні білки. Останні мають кулясту форму. Структура фібрилярних білків нагадує нитку, яка формується шляхом багатошарової укладання бета-структур або паралельного розташування декількох альфа-структур.

четвертичная структура

Вона властива для білків, які мають в своєму складі не одну, а кілька поліпептидних ланцюжків. Такі білки називаються олігомерними. Окремі ланцюжка, що входять до їх складу, називають протомеров. Протомери, з яких побудований олігомерного білок, можуть володіти як однакової, так і різної первинної, вторинної чи третинної структурою.

Що таке денатурація?

Це руйнування четвертинної, третинної, вторинної структур білка, внаслідок чого він втрачає свої хімічні, фізичні властивості і не може виконувати свою роль в організмі. Цей процес може відбуватися в результаті дії на білок високих температур (від 38 градусів Цельсія, але для кожного білка ця цифра індивідуальна) або агресивних речовин, таких як кислоти і луги.

Деякі білки здатні до ренатурації - відновлення своєї первісної структури.

Класифікація білків

З огляду на хімічний склад, їх поділяють на прості і складні.

Прості білки (протеїни) - це ті, до складу яких входять тільки амінокислоти.

Складні білки (протеїди) - ті, які мають в своєму складі простетичної групу.

Залежно від виду простетичної групи білки можна розділити на:

• ліпопротеїди (містять ліпіди);
• нуклеопротеїни (в складі є нуклеїнові кислоти);
• хромопротеїди (містять пігменти);
• фосфопротеіди (мають в складі фосфорну кислоту);
• Металопротеїни (містять метали);
• глікопротеїди (в складі є вуглеводи).

Крім того, в залежності від типу третинної структури існує глобулярний і фібрилярний білок. Обидва можуть бути як простими, так і складними.

Властивості фібрилярних білків і їх роль в організмі

Їх можна розділити на три групи в залежності від вторинної структури:

• Альфа-структурні. До них відноситься кератину, міозин, тропомиозин і інші.
• Бета-структурні. Наприклад, фиброин.
• Колаген. Це білок, який має особливу вторинної структурою, яка не є ні альфа-спіраллю, ні бета-структурою.

Особливості фібрилярних білків всіх трьох груп полягають в тому, що вони володіють ниткоподібної третинної структурою, а також не розчиняються у воді.

Поговоримо про основні фібрилярних білках докладніше по порядку:

• Кератини. Це ціла група різноманітних білків, які є головною складовою волосся, нігтів, пір`я, вовни, рогів, копит і т. Д. Крім того, фібрилярний білок цієї групи цитокератин входить до складу клітин, формуючи цитоскелет.
• Міозин. Це речовина, яка входить до складу м`язових волокон. Поряд з актином, цей фібрилярний білок є скорочувальним і забезпечує функціонування м`яза.
• Тропомиозин. Ця речовина складається з двох переплетених альфа-спіралей. Він також входить до складу м`язів.
• Фиброин. Цей білок виділяється багатьма комахами і павукоподібними. Він є основною складовою павутини і шовку.
• Колаген. Це найбільш поширений фібрилярний білок в організмі людини. Він входить до складу сухожиль, хрящів, м`язів, судин, шкіри і т. Д. Ця речовина забезпечує еластичність тканин. Вироблення колагену в організмі з віком знижується, у зв`язку з чим виникають зморшки на шкірі, слабшають сухожилля і зв`язки і т. Д.

Далі розглянемо другу групу білків.

Глобулярні білки: різновиди, властивості та біологічна роль

Речовини цієї групи мають форму кулі. Вони можуть бути розчинними у воді, розчинах лугів, солей і кислот.

Найбільш поширеними глобулярними білками в організмі є:

• Альбуміни: овальбумин, лактальбумин і ін.
• Глобуліни: білки крові (напр., Гемоглобін, міоглобін) і ін.

Детальніше про деякі з них:

• Овальбумін. З цього білка на 60 відсотків складається яєчний білок.
• Лактальбумин. Основна складова молока.
• Гемоглобін. Це складний глобулярний білок, в складі якого в якості простетичної групи присутній гем - це пігментна група, що містить залізо. Гемоглобін міститься в еритроцитах. Це білок, який здатний зв`язуватися з киснем і транспортувати його.
• Міоглобін. Це білок, схожий на гемоглобін. Він виконує ту ж функцію - перенесення кисню. Такий білок міститься в м`язах (поперечносмугастих і серцевої).

Тепер ви знаєте основні відмінності між простими і складними, фібрилярні і глобулярними білками.

Статті схожі на "Глобулярний і фібрилярний білок: основні характеристики"

Склад білка: що нам про нього відомо?

Навіщо нас білки і в яких продуктах більше білків

У яких продуктах міститься білок

Амінокислоти в аптеці як біологічно активні добавки